Зубрицкая Г. П., Скоробогатова А. С., Лукьяненко Л. М., Горбенко Г. П., Слобожанина Е. И. МЕМБРАННЫЕ ЭФФЕКТЫ ПРИ СОЧЕТАННОМ ВОЗДЕЙСТВИИ НА ЭРИТРОЦИТЫ ЧЕЛОВЕКА АМИЛОИДНЫХ ФИБРИЛЛ И АЦЕТАТА СВИНЦА. Известия Национальной академии наук Беларуси. Серия биологических наук. 2017;(4):13-20.
1. Нижников, А. А. От патоенеза к функции / А. А. Нижников, К. С. Антонец, С. Г. Инге-Вечтамов // Биохимия. – 2015. – Т. 80, вып. 9. – С. 1356–1375.
2. A new subtype of frontotemporal lobar degeneration with FUS pathology / M. Neumann [et al.] // Brain. – 2009. – Vol. 32, pt. 11. – P. 2922–2931.
3. Greenwald, J. Biology of amyloid: structure, function, and regulation / J. Greenwald, R. Riek // Structure. – 2010. – Vol. 18, N 10. – P. 1244–1260.
4. Bihaqi, S. W. Enhanced taupathy and AD-like pathology in aged primate brains decades after infantile exposure to lead (Pb) / S. W. Bihaqi, N. H. Zawia // Neurotoxicology. – 2013. – Vol. 39. – P. 95–101.
5. Cellular membrane disruption by amyloid fibrils involved intermolecular disulfide cross-linkin / B. Huang [et al.] // Biochemistry. – 2009. – Vol. 48. – P. 794–800.
6. Amyloid-β peptide disruption of lipid membranes and the effect of metal ions / T. L. Lau [et al.] // J. Mol. Biol. – 2006. – Vol. 356, N 3. – P. 759–770.
7. Duce, J. Biological metals and Alzheimer’s disease: implications for therapeutics and diagnostics / J. Duce, А. Bush // Prog. Neurobiol. – 2010. – Vol. 92, N 1. – Р. 1–18.
8. Dodge, G. T. The preparation and chemical characteristics of hemoglobin-free ghosts of human erythrocytes / G. T. Dodge, C. Mitchell, D. J. Hanahan // Arch. Biochem. Biophys. – 1963. – Vol. 100. – P. 119–130.
9. Cellular membrane disruption by amyloid fibrils involved intermolecular disulfide cross-linking / Bo Huang [et al.] // Biochemistry. – 2009. – Vol. 48. – P. 5794–5800.
10. Erythrocyte membrane AChE, Na+ , K+-ATPase and Mg2+ ATPase activities in mothers and their premature neonates in relation to the mode of delivery / D. G. Vlachos [et al.] // Scadinav. J. of Clin. Lab. Invest. – 2010. – Vol. 70, N 8. – P. 568–574.
11. Papandreou, P. Determination of NADH2-ferricyanide oxidoreductase (cytochrome b5 reductase, diaphorase) activity of human erythrocytes by an analysis of the time-dependence of NADH2 oxidation / P. Papandreou, E. T. Rakitzis // Clin. Chim. Acta. – 1989. – Vol. 181, N 2. – P. 189–196.
12. Is the glutathione S-conjugate pump a flippase? / A. Sokal [et al.] // Biochem. Mol. Biol. Int. – 1998. – Vol. 44, N 1. – P. 97–105.
13. Harris, F. M. Use of laurdan fluorescence intensity and polarization to distinguish between changes in membrane fluidity and phospholipid order / F. M. Harris, K. B. Best, J. D. Bell // Biochim. Biophys. Acta. – 2002. – Vol. 1565. – P. 123–128.
14. Гланц, С. Медико-биологическая статистика : пер. с англ. / С. Гланц. – М. : Практика, 1998. – 459 с.
15. Lead induced changes in human erythrocytes and lymphocytes / E. I. Slobozhanina [et al.] // J. of Appl. Toxicol. – 2005. – Vol. 25, N 2. – P. 109–114.
16. Aloni, B. Acetylcholinesterase as a probe for erythrocyte membrane intactness / B. Aloni, A. Livne // Biochim. Biophys. Acta. – 1974. – Vol. 339. – P. 359–366.
17. Биологические мембраны: структурная организация, функции, модификация физико-химическими агентами : учеб. пособие / В. Г. Артюхов, М. А. Наваксина. – Воронеж : Изд-во Воронеж. гос. ун-та. – 2000. – 296 с.
18. Зубрицкая, Г. П. Биофизические характеристики клеток крови и биологических жидкостей как показатели патологических состояний человека : автореф. … дис. канд. биол. наук : 03.01.02 / Г. П. Зубрицкая ; Ин-т биофизики и клеточ. инженерии Нац. акад. наук Беларуси. – Минск, 2016. – 26 с.
19. Baranowska-Bosiacka, I. The effect of lead ions on the energy metabolism of human erythrocytes in vitro / I. BaranowskaBosiacka, A. J. Hlynczak // Comp. Biochem. Physiol. C Toxicol. Pharmacol. – 2003. – Vol. 134, N 6. – Р. 403–416.
20. Grabowska, M. The effect of lead on lactate formation, ATP level and membrane ATPase activities in human erythrocytes in vitro / M. Grabowska, M. Gumińska // Int. J. Occup. Med. Environ. Health. – 1996. – Vol. 9, N 3. – Р. 265–274.
21. Hjelt, K. Methemoglobinaemia among neonates in neonatal intensive care unit / K. Hjelt, J. T. Lung, B. Scherling // Acta Paediatr. – 1995. – Vol. 84, N 4. – P. 365–370.
22. Олексюк, О. Б. Мембранные механизмы действия свинца в субгемолитических концентрациях на эритроци- ты человека : автореф. ... дис. канд. биол. наук : 03.00.02 / Олексюк О. Б. ; Нац. акад. наук Беларуси, Ин-т биофизики и клеточ. инженерии. – Минск, 2004. – 22 с.
23. Взаимодействие фибриллярного лизоцима с гемоглобином и мембранными белками эритроцитов / О. К. Куценко [и др.] // Актуальные проблемы химии и биологии : [всерос. молодеж. конф., 30 июля – 3 авг. 2012 г., Пущино] : сб. тез. / Пущин. науч. центр Рос. акад. наук, Ин-т ПНЦ, Тюмен. гос. ун-т. – Пущино, 2012. – С. 91–92.
24. Козлова, Н. М. Окисление мембранных белков и изменение поверхностных свойств эритроцитов / Н. М. Коз- лова, Е. И. Слобожанина, Е. А. Черницкий // Биофизика. – 1998. – Т. 43, № 3. – С. 480–483.
25. Влияние амилоидных структур на везикуляцию эритроцитов человека / Л. М. Лукьяненко [и др.] // Медико- социальная экология личности: состояние и перспективы : материалы X Междунар. конф., 6–7 апр. 2012 г., Минск / М-во образования Респ. Беларусь, Белорус. гос. ун-т ; [В. А. Прокашева (отв. ред.) и др.] – Минск, 2012. – С. 185–188.
26. Куценко, С. А. Основы токсикологии / С. А. Куценко. – М. : Фолиант, 2004. – 570 с.
27. Fluorescence study of the membrane effects of aggregated lysozyme / O. K. Kutsenko [et al.] // J. Fluorescence. – 2013. – Vol. 23, N 6. – P. 1229–1237.
28. Влияние амилоидов на физико-химическое состояние липидного бислоя мембран эритроцитов / Л. М. Лукьяненко [и др.] // Новости мед.-биол. наук. – 2013. – Т. 7, № 1. – С. 9–13.
