Иммуноферментные системы и набор реагентов для определения бацитрацина в пищевых продуктах

Вашкевич И. И.; Ястребова А. А.; Куприенко О. С.; Серченя Т. С.; Иванько М. В.; Шкиндерова В. О.; Пыжик И. П.; Смоляк Т. М.; Мелещеня А. В.; Свиридов О. В.

Иммуноферментные системы и набор реагентов для определения бацитрацина в пищевых продуктах

Вашкевич И. И., Ястребова А. А., Куприенко О. С., Серченя Т. С., Иванько М. В., Шкиндерова В. О., Пыжик И. П., Смоляк Т. М., Мелещеня А. В., Свиридов О. В.

2020

https://doi.org/10.29235/1561-8331-2020-56-3-318-332

Разработаны тест-системы для непрямого и прямого иммуноферментного анализа (ИФА) пептидного антибиотика бацитрацина (Бц). Поликлональные антитела для обеих тест-систем получены иммунизацией кроликов конъюгатом Бц и гемоцианина улитки, который синтезировали взаимодействием пептида с белком в присутствии 1-этил-3-(3-диметиламинопропил)-карбодиимида (EDC). В системе непрямого ИФА твердофазным конъюгированным антигеном служил продукт присоединения Бц к тироглобулину, предварительно активированному EDC и N-гидроксисульфосукцинимидом. Для прямого ИФА на поверхности лунок микропланшета были иммунохимически иммобилизованы антитела к Бц, а жидкая фаза содержала конъюгат Бц с пероксидазой из корней хрена, полученный путем последовательных реакций присоединения аминогрупп Бц к окисленной периодатом углеводной части фермента и восстановления образовавшегося основания Шиффа борогидридом натрия. В системах прямого ИФА и непрямого ИФА связывание конъюгированных антигенов с антителами к Бц обусловливало максимальные колориметрические сигналы около 2,0 и 1,2 единиц оптической плотности соответственно и зависело от содержания Бц в жидкой фазе. При этом концентрации антибиотика, вызывающие ингибирование связывания на 50 %, составили 2,6 нг/мл в прямом ИФА и 10,0 нг/мл в непрямом ИФА. Простая и чувствительная система прямого ИФА послужила прототипом для создания готового набора реагентов и методики выполнения измерений, технико-аналитические параметры и метрологические характеристики которых позволяют определять остаточные количества Бц в пищевой продукции животного происхождения расширенного перечня, включающего 14 наименований, в диапазоне от 9,0 до 405,0 мкг/кг с надлежащей правильностью и точностью.

Вашкевич И. И., Ястребова А. А., Куприенко О. С., Серченя Т. С., Иванько М. В., Шкиндерова В. О., Пыжик И. П., Смоляк Т. М., Мелещеня А. В., Свиридов О. В. Иммуноферментные системы и набор реагентов для определения бацитрацина в пищевых продуктах. Известия Национальной академии наук Беларуси. Серия химических наук. 2020;56(3):318-332. https://doi.org/10.29235/1561-8331-2020-56-3-318-332

Цитирование

Список литературы

1. Johnson, B. A. Bacitracin: a new antibiotic produced by a member of the B. subtilis group / B. A. Johnson, H. Anker, F. L. Meleney // Science. - 1945. - Vol. 102, N 2650. - P. 376-377. https://doi.org/10.1126/science.102.2650.376

2. Клёнова, И. Ф. Ветеринарные препараты в России: справочник / И. Ф. Клёнова, Н. А. Яременко. - М.: Сельхо-зиздат, 2001. - 543 с.

3. Structures of bacitracin A and isolated congeners: Sequencing of cyclic peptides with blocked linear side chains by electrospray ionization mass spectrometry / M.M. Siegel [et al.] // Biol. Mass Spectrom. - 1994. - Vol. 23, N 4. - P. 186-204. https://doi.org/10.1002/bms.1200230403

4. Binding of nickel and zinc ions to bacitracin A / D. A. Scogin [et al.] // Biochemistry. - 1980. - Vol. 19, N 14. -P. 3348-3352. https://doi.org/10.1021/bi00555a038

5. Ming, L.-J. Metal binding and structure-activity relationship of the metalloantibiotic peptide bacitracin / L.-J. Ming, J. D. Epperson // J. Inorg. Biochem. - 2002. - Vol. 91, N 1. - P. 46-58. https://doi.org/10.1016/s0162-0134(02)00464-6

6. X-Ray structure of the antibiotic bacitracin A / S. Pfeffer [et al.] // FEBS Lett. - 1991. - Vol. 285, N 1. - P. 115-119. https://doi.org/10.1016/0014-5793(91)80738-O

7. Composition of, method of producing and method of using a stabilized formulation for assaying peroxide activity: Patent US 5206150 / H.-Y. Tai. - Publ. date 27. 04.1993.

8. Total Structures and Antimicrobial Activity of Bacitracin Minor Components / Y. Ikai [et al.] // J. Antibiot. - 1995. -Vol. 48, N 3. - P. 233-242. https://doi.org/10.7164/antibiotics.48.233

9. Pavli, V. Fast separation of bacitracin on monolithic silica columns / V. Pavli, V. Kmetec // J. Pharm. Biomed. Anal. -2004. - Vol. 36, N 2. - P. 257-264. https://doi.org/10.1016/jjpba.2004.06.028

10. Pavli, V. Pathways of Chemical Degradation of Polypeptide Antibiotic Bacitracin / V. Pavli, V. Kmetec // Biol. Pharm. Bull. - 2006. - Vol. 29, N 11. - P. 2160-2167. https://doi.org/10.1016/jjpba.2004.06.028

11. Sin, D. W. Analytical methodologies for identifying a polypeptide antibiotic / D. W. Sin, Y. Wong // TrAC, Trends Anal. Chem. - 2003. - Vol. 22, N 11. - P. 799-809. https://doi.org/10.1016/S0165-9936(03)01204-4

12. The assay of bacitracin / G. D. Darker [et al.] // J. Am. Pharm. Assoc. (Scientific ed.). - 1948. - Vol. 37, N 4. -P. 156-160. https://doi.org/10.1002/jps.3030370409

13. Analysis of bacitracin and its related substances by liquid chromatography tandem mass spectrometry / S. A. Suleiman [et al.] // J. Pharm. Anal. - 2017. - Vol. 7, N 1. - P. 48-55. https://doi.org/10.1016/jjpha.2016.06.001

14. Sarri, A. K. Development of a novel liquid chromatography — Evaporative light scattering detection method for bacitracins and applications to quality control of pharmaceuticals / A. K. Sarri, N. C. Megoulas, M. A. Koupparis // Anal. Chim. Acta. - 2006. - Vol. 573-574. - P. 250-257. https://doi.org/10.1016/j.aca.2006.05.042

15. High-performance liquid chromatography determination of Zn-bacitracin in animal feed by post-column derivatiza-tion fluorescence detection / L. F. Capitan-Vallvey [et al.] // J. Chromatogr. A. - 2002. - Vol. 943, N 2. - P. 227-234. https://doi.org/10.1016/s0021-9673(01)01442-x

16. Gallagher, J. B. High pressure liquid chromatographic determination of bacitracin in premix feeds and finished feeds: collaborative study / J. B. Gallagher, P. W. Love, L. L. Knotts // J. Assoc. Off. Anal. Chem. - 1982. - Vol. 65, N 5. - P. 1178-1185. https://doi.org/10.1093/jaoac/65.5.1178_

17. Analysis of major components of residual bacitracin and colistin in food samples by liquid chromatography tandem mass spectrometry / D. Sin [et al.] // Anal. Chim. Acta. - 2005. - Vol. 535, N 1-2. - P. 23-31. https://doi.org/10.1016/).aca.2004.11.063.

18. Situ, C. Simultaneous and rapid detection of five banned antibiotic growth promoters by immunoassay / C. Situ, CT. Elliott // Anal. Chim. Acta. - 2005. - Vol. 529, N 1-2. - P. 89-96. https://doi.org/10.1016/j.aca.2004.08.013

19. Enzyme immunoassay using peroxidase as a label and a dip-strip test for monitoring residual bacitracin in chicken plasma / M. Matsumoto [et al.] // Anal. Chim. Acta. - 1997. - Vol. 346, N 2. - P. 207-213. https://doi.org/10.1016/S0003-2670(97)00110-4

20. Кононенко, Г П. Методы санитарного контроля животноводческой продукции. Сообщение II. Иммуноферментный анализ бацитрацина / Г. П. Кононенко, А. А. Буркин // Сельскохозяйственная биология. - 2010. - № 6. - С. 88-93.

21. Competitive enzyme-linked immunosorbent assay for the determination of zinc bacitracin in animal feedingstuffs / C. Williams [et al.] // Analyst. - 1994. - Vol. 119, N 3. - P. 427-430. https://doi.org/10.1039/an9941900427

22. Иммунохроматографический экспресс-тест на содержание полипептидного антибиотика бацитрацина в молоке / Т. С. Серченя [и др.] // Белорусские лекарства: материалы Междунар. науч.-практ. конф. Минск, 10-11 октября 2019 г / Ин-т биоорган. химии НАН Беларуси. - Минск: издатель А. Н. Вараксин, 2019. - С. 140-143.

23. Hermanson, G. T. Bioconjugate techniques / G. T. Hermanson. - 3rd ed. - Amsterdam: Academic Press, Elsevier, 2013. - 1200 p.

24. Galardy, R. E. Tritium-hydrogen exchange of bacitracin A. Evidence for an intramolecular hydrogen bond / R. E. Galardy, M. P. Printz, L. C. Craig // Biochemistry. - 1971. - Vol. 10, N 13. - P. 2429-2436. https://doi.org/10.1021/bi00789a001

25. Delincee, H. Fractionation of horseradish peroxidase by preparative isoelectric focusing, gel chromatography and ion-exchange chromatography / H. Delincee, B. J. Radola //Eur. J. Biochem. - 1975. - Vol. 52, N 2. - Р. 321-330. https://doi.org/10.1111/j.1432-1033.1975.tb04000.x

26. Leonard, P. Immunoassay validation / P. Leonard // Immunoassays: development, applications and future trends / Eds. R. O’Kennedy, C. Murphy. - New York: Pan Stanford Publishing Pte. Ltd., 2017. - P. 89-115. https://doi.org/10.1201/9781315206547-4_

27. Vashist, S. K. Bioanalytical requirements and regulatory guidelines for immunoassays / S. K. Vashist, J. H. T. Luong // Handbook of immunoassay technologies / Eds. S. K. Vashist, J. H. T. Luong. - Academic Press, Elsevier, 2018. - P. 81-95. https://doi.org/10.1016/b978-0-12-811762-0.00004-9

28. Руководство ЕВРАХИМ/СИТАК. Количественное описание неопределенности в аналитических измерениях / под общ. ред. Л. А. Конопелько. - 2-е изд. - СПб.: ВНИИМ им. Д. И. Менделеева, 2002. - 149 с.

29. Barwick, V. J. VAM Project 3.2.1. Development and Harmonisation of Measurement. Uncertainty Principles. Part (d): Protocol for uncertainty evaluation from validation data / V. J. Barwick, S. L. R. Ellison. - LGC (Teddington) Ltd, 2000. - 87 p.

30. Immunochromatographic assay with photometric detection for rapid determination of the herbicide atrazine and other triazines in foodstuffs / N. A. Byzova [et al.] // J. AOAC Int. - 2010. - Vol. 93, N 1. - P. 36-43. https://doi.org/10.1093/jaoac/93.1.36

31. Immunochromatographic technique for express determination of ampicillin in milk and dairy products / N. A. Byzova [et.al.] // Appl. Bioch.Microbiol. - 2011. - Vol. 47, N 6. - P. 627-634. https://doi.org/10.1134/s0003683811060032

Источник

Информация

Автор

Вашкевич И. И. Институт биоорганической химии, Национальная академия наук Беларуси
Ястребова А. А. Институт биоорганической химии, Национальная академия наук Беларуси
Куприенко О. С. Институт биоорганической химии, Национальная академия наук Беларуси
Серченя Т. С. Институт биоорганической химии, Национальная академия наук Беларуси
Иванько М. В. Институт мясо-молочной промышленности
Шкиндерова В. О. Институт мясо-молочной промышленности
Пыжик И. П. Институт мясо-молочной промышленности
Смоляк Т. М. Институт мясо-молочной промышленности
Мелещеня А. В. Институт мясо-молочной промышленности
Свиридов О. В. Институт биоорганической химии, Национальная академия наук Беларуси

Страницы

318-332

Год издания

2020

Ключевые слова

Коллекции

Известия Национальной академии наук Беларуси. Серия химических наук