Сочетание спектроскопических методов и молекулярного докинга для оценки влияния антиконвульсанта окскарбазепина на конформацию сывороточного альбумина человека и его связывающие свойства

Manjushree M.; Revanasiddappa H. D.

Сочетание спектроскопических методов и молекулярного докинга для оценки влияния антиконвульсанта окскарбазепина на конформацию сывороточного альбумина человека и его связывающие свойства

Manjushree M. , Revanasiddappa H. D.

2022

Взаимодействие окскарбазепина (OXZ) с сывороточным альбумином человека (САЧ) исследовано с помощью трехмерной флуоресценции, эмиссионной флуоресценции, УФ-видимой спектроскопии и молекулярного докинга. OXZ статически тушит флуоресценцию САЧ спонтанно и экзотермически. Анализ термодинамических параметров выявил участие водородных связей совместно с силами Ван-дер-Ваальса. Молекулярный докинг подтвердил, что OXZ связан с сайтом I САЧ. Сильная связь с OXZ (Kb » 105 л/моль) уменьшает вторичные окружающие и конформационные структуры САЧ, что предполагает его развертывание.

Manjushree M. , Revanasiddappa H. D. Сочетание спектроскопических методов и молекулярного докинга для оценки влияния антиконвульсанта окскарбазепина на конформацию сывороточного альбумина человека и его связывающие свойства. Журнал прикладной спектроскопии. 2022;89(2):286.

Цитирование

Список литературы

1. A. B. Kobetz, A. S. Carrazana, J. Enrique, Clin. J. Pain, 20, 174–178 (2004).

2. G. Serdaroglu, S. Kurul, S. Tutuncuoglu, E. Dirik, B. Sarioglu, Pediatr. Neurol., 28, 37–41 (2003).

3. E. Şavka, O. Bolukbasib, A. Akyol, G. Karamana, J. Am. Acad. Dermatol., 45, 630–632 (2001).

4. M. C. Rouan, J. B. Lecaillon, J. Godbillon, E. Menard, T. Darragon, E. Meyer, O. Kourilsky, D. Hillion, J. C. Aldigier, P. Jungers, Eur. J. Clin. Pharmacol., 47, 161–167 (1994).

5. T. J. Peters, All About Albumin, Academic Press, London (1996).

6. O. J. M. Bos, M. J. E. Fischer, J. Wilting, L. H. M. Janssen, Biochem. Pharmacol., 38, 1979–1984 (1989).

7. D. Zhang, X. Zhang, Y. C. Liu, S. C. Huang, Y. Ouyang, Y. J. Hu, J. Mol. Liq., 258, 155–162 (2018).

8. N. Sudha, Y. Sameena, S. Chandrasekaran, I. Enoch, D. Premnath, Spectrosc. Lett., 48, 112–119 (2015).

9. M. Kumari, J. K. Maurya, M. Tasleem, P. Singh, R. Patel, J. Photochem. Photobiol. B Biol., 138, 27–35 (2014).

10. B. Ahmad, S. Parveen, R. H. Khan, Biomacromolecules, 7, 1350–1356 (2006).

11. Y. Moriyama, K. Takeda, Langmuir, 15, 2003–2008 (1999).

12. T. K. Maiti, K. S. Ghosh, J. Debnath, Int. J. Biol. Macromol., 38, 197–202 (2006).

13. S. R. Feroz, S. B. Mohamad, Z. S. D. Bakri, S. N. A. Malek, S. Tayyab, PLoS One, 8, e76067 (2013).

14. Z. Cheng, J. Luminescence, 132, 2719–2729 (2012).

15. S. Lehrer, Biochemistry, 10, 3254–3263 (1971).

16. C. D. Kanakis, P. A. Tarantilis, M. G. Polissiou, S. Diamantoglou, H. A. Tajmir-Riahi, J. Mol. Struct., 798, 69–74 (2006).

17. S. N. Timasheff, In: Proteins of Biological Fluids, Ed. H. Peeters, Pergamon Press, Oxford (1972).

18. G. M. Morris, R. Huey, W. Lindstorm, M. F. Sanner, R. K. Belew, D. S. Goodsell, A. J. Olson, J. Comput. Chem., 30, 2785–2791 (2009).

19. B. K. Paul, A. Samanta, N. Guchhait, J. Phys. Chem. B, 114, 6183–6196 (2010).

20. S. Y. Huang, S. Z. Grinter, X. Zou, Phys. Chem. Chem. Phys., 12, 12899–12908 (2010).

Источник

Информация

Автор

Manjushree M. LLC & SDM Mahila Mahavidiaya; Университет Майсура
Revanasiddappa H. D. Университет Майсура

Страницы

Год издания

2022

Ключевые слова

Коллекции

Журнал прикладной спектроскопии

Похожие публикации

Источник

Информация