СПЕКТРОСКОПИЧЕСКОЕ ИССЛЕДОВАНИЕ МЕХАНИЗМА ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ НАНОЧАСТИЦ СЕРЕБРА С ТРИПСИНОМ

Liu M.; Li Y.; Li L.; Sun X.; Li J.; Lu R.

СПЕКТРОСКОПИЧЕСКОЕ ИССЛЕДОВАНИЕ МЕХАНИЗМА ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ НАНОЧАСТИЦ СЕРЕБРА С ТРИПСИНОМ

Liu M. , Li Y. , Li L. , Sun X. , Li J. , Lu R.

2021

Исследовано взаимодействие НЧ серебра (НЧ Ag) с трипсином с применением спектров УФвидимого диапазона, флуоресценции и кругового дихроизма. Трипсин подвергается воздействию НЧ Ag различных размеров и концентраций. Интенсивность пиков поглощения трипсина в спектре УФ-видимой области пропорциональна концентрации и размеру НЧ Ag. Спектры кругового дихроизма свидетельствуют о влиянии НЧ Ag на вторичную структуру трипсина. Спектры флуоресценции показывают, что образование комплексов белок–наночастица изменяет химическое окружение или структуру белкового хромофора и тушит его флуоресценцию. Следовательно, степень связывания НЧ Ag с трипсином зависит как от концентрации, так и от размера НЧ и изменяет физикохимические свойства НЧ Ag, а также вторичную структуру трипсина. Относительно безопасности наноматериалов, для установления токсичности НЧ и руководства по их проектированию необходимо дополнительно изучать взаимодействие НЧ с белками.

Liu M. , Li Y. , Li L. , Sun X. , Li J. , Lu R. СПЕКТРОСКОПИЧЕСКОЕ ИССЛЕДОВАНИЕ МЕХАНИЗМА ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ НАНОЧАСТИЦ СЕРЕБРА С ТРИПСИНОМ. Журнал прикладной спектроскопии. 2021;88(1):166(1)-166(13).

Цитирование

Список литературы

1. G. Mustafa, S. Komatsu, Curr. Proteomics, 14, No. 1, 3–12 (2017).

2. Y. W. Wang, J. S. Kim, G. H. Kim, K. S. Kim, Appl. Phys. Lett., 88, 143106 (2006).

3. J. Varalda, C. A. Dartora, A. J. A. de Oliveira, W. A. Ortiz, B. Vodungbo, M. Marangolo, F. Vidal, Y. Zheng, G. G. Cabrera, D. H. Mosca, Phys. Rev. B, 83, 045205 (2011).

4. Y. Z. Liu, Y. T. Hu, R. S. Chen, W. T. Zhan, H. W. Ni, P. M. Zhang, F. Liang, Curr. Nanosci., 12(999), 1–10 (2015).

5. D. Zhang, O. Neumann, H. Wang, V. M. Yuwono, A. Barhoumi, M. Perham, J. D. Hartgerink, P. Wittung-Stafshede, N. J. Halas, Nano Lett., 9, 666–671 (2009).

6. I. Lynch, K. A. Dawson, Nano Today, 3, No. 1-2, 40 (2008).

7. C. Nilofer, A. Sukhwal, A. Mohanapriya, P. Kangueane, Bioinformation, 13, No. 6, 164–173 (2017).

8. W. He, H. J. Dou, L. Zhang, L. J. Wang, R. Y. Wang, J. B. Chang, Spectrochim. Acta A, 173, 188–195 (2017).

9. S. T. Yang, Y. Liu, Y. W. Wang, A. N. Cao, Small, 9, No. 9-10, 1635–1653 (2013).

10. X. R. Li, Y. H. Yan, X. D. Cheng, W. Guo, Y. R. Peng, Int. J. Biol. Macromol., 114, 836–843 (2018).

11. R. Concalves, N. Mateus, I. Pianet, M. Laguerre, V. D. Freitas, Langmuir, 27, 13122–13129 (2011).

12. L. Gombos, J. Kardos, A. Patthy, P. Medveczky, L. Szilágyi, A. Málnási-Csizmadia, L. Gráf, Biochemistry, 47, No. 6, 1675–1684 (2008).

13. Y. Wan, Z. R. Guo, X. L. Jiang, K. Fang, X. Lu, Y. Zhang, N. Gu, J. Colloid Interface Sci., 394, 263–268 (2013).

14. W. R. Wang, R. R. Zhu, R. Xiao, H. Liu, S. L. Wang, Biol. Trace Elem. Res., 142, No. 3, 435–446 (2011).

15. P. D. Pino, B. Pelaz, Q. Zhang, P. Maffre, G. U. Nienhaus, W. J. Parak, Mater. Horiz., 1, 301 (2014).

16. S. S. Li, B. Q. Li, J. J. Liu, S. H. Lu, H. L. Zhai, Proteins, 86, 751–758 (2018).

17. S. Gautam, P. Dubey, M. N. Gupta, Colloids Surf. B, 102C, 879–883 (2012).

18. A. Gebregeorgis, C. Bhan, O. Wilson, D. Raghavan, J. Colloid Interface Sci., 389, No. 1, 31–41 (2013).

19. S. Navea, R. Tauler, E. Goormaghtigh, A. D. Juan, Proteins: Struct., Funct., Bioinform., 63, 527–541 (2006).

20. N. J. Greenfield, Nat. Protoc., 1, No. 6, 2876–2890 (2007).

21. L. Whitmore, B. A. Wallace, Biopolymers, 89, No. 5, 392–400 (2008).

22. L. N. Geng, X. Wang, N. Li, M. H. Xiang, K. Li, Colloids Surf. B, 34, No. 4, 231–238 (2004).

23. V. M. Bolanos-Garcia, S. Ramos, R. Castillo, J. Xicohtencatl-Cortes, J. Mas-Oliva, J. Phys. Chem. B, 105, 5757 (2001).

24. J. Huang, Y. Z. Yuan, H. Liang, Sci. China, Ser. B, 46, 387 (2003).

25. P. M. Tessier, J. Jinkoji, Y. C. Cheng, J. L. Prentice, A. M. Lenhoff, J. Am. Chem. Soc., 130, 3106–3112 (2008).

26. M. Lv, E. G. Zhu, Y. Y. Su, Q. N. Li, W. X. Li, Y. Zhao, Q. Huang, Prep. Biochem. Biotechnol., 39, 429–438 (2009).

27. C. Wang, Q. H. Wu, C. R. Li, Z. Wang, Anal. Sci., 23, No. 4, 429–433 (2007).

28. Q. X. Mu, W. Liu, Y. H. Xing, H. Y. Zhou, Z. W. Li, Y. Zhang, L. H. Ji, F. Wang, Z. K. Si, B. Zhang, B. Yan, J. Phys. Chem. C, 112, 3300–3307 (2008).

29. X. Y. Xie, Z. W. Wang, X. M. Zhou, X. R. Wang, J. Hazard. Mater., 192, No. 3, 1291–1298 (2011).

30. K. Sirine, A. J. Merrell, B. D. Ray, H. I. Petrach, Biophys. J., 106, No. 2, 513a (2014).

31. L. Song, H. N. Wang, S. W. Wang, H. Zhang, H. L. Cong, P. Tien, J. Mater. Sci., 49, No. 7 (2014).

32. H. Li, M. Wang, C. Z. Wang, W. Li, W. B. Qiang, H. Li, Anal. Chem., 85, No. 9 (2013).

33. S. H. D. Paoli, J. J. Park, C. W. Meuse, D. Pristinski, M. L. Becker, A. Karim, J. F. Douglas, ACS Nano, 4, No. 1, 365–379 (2009).

34. T. B. Yuan, A. Weljie, H. J. Vogel, Biochemistry, 37, No. 9, 3187–3195 (1998).

35. Y. Q. Wang, H. M. Zhang, G. C. Zhang, Q. H. Zhou, J. Mol. Struct., 886, No. 1-3, 77–84 (2008).

36. W. Norde, Colloids Surf. B, 61, No. 1, 1–9 (2008).

37. P. K. Jain, W. Y. Huang, M. A. EI-Sayed, Nano Lett., 7, No. 7, 2080–2088 (2007).

38. Y. Ikeda, N. Taniguchi, T. Noguchi, J. Biol. Chem., 275, No. 13, 9150–9156 (2000).

39. K. A. Dill, Biochemistry, 29, No. 31, 7133–7155 (1990).

Источник

Информация

Автор

Liu M. Школа экологической и биологической инженерии Нанкинского университета науки и технологий
Li Y. Школа экологической и биологической инженерии Нанкинского университета науки и технологий
Li L. Школа экологической и биологической инженерии Нанкинского университета науки и технологий
Sun X. Школа экологической и биологической инженерии Нанкинского университета науки и технологий
Li J. Школа экологической и биологической инженерии Нанкинского университета науки и технологий
Lu R. Школа экологической и биологической инженерии Нанкинского университета науки и технологий

Страницы

166(1)-166(13)

Год издания

2021

Ключевые слова

Коллекции

Журнал прикладной спектроскопии