СВЯЗЫВАНИЕ ЧЕТЫРЕХ ФЛАВОНИДОВ СОЛОДКИ С БЫЧЬИМ СЫВОРОТОЧНЫМ АЛЬБУМИНОМ: УСТАНОВЛЕНИЕ ПОДОБИЯ СПЕКТРОСКОПИЧЕСКИМИ МЕТОДАМИ И МЕТОДАМИ МОЛЕКУЛЯРНОГО ДОКИНГА

Hou J. .; Liang Q. .; Shao S. .

СВЯЗЫВАНИЕ ЧЕТЫРЕХ ФЛАВОНИДОВ СОЛОДКИ С БЫЧЬИМ СЫВОРОТОЧНЫМ АЛЬБУМИНОМ: УСТАНОВЛЕНИЕ ПОДОБИЯ СПЕКТРОСКОПИЧЕСКИМИ МЕТОДАМИ И МЕТОДАМИ МОЛЕКУЛЯРНОГО ДОКИНГА

Hou J. ., Liang Q. ., Shao S. .

2017

Флавониды являются основными биоактивными компонентами солодки, а связь типа C¢-4 - их основная структурная особенность, определяющая биологическую активность. С помощью мультиспектроскопических методов и методов молекулярного докинга в условиях, близких к физиологическим, изучена способность связывания бычьего сывороточного альбумина (БСА) с тремя выделенными флавонидами (ликвиритигенином, ликвиритином и ликвиритином апиозида) с различными заместителями (гидроксильными группами, глюкозой и остатком глюкозы - сахаром апиозой) в положении C¢-4, а также хальконом (изоликвиритигенином - изомером ликвиритигенина). Механизм связывания флавонидов с БСА обусловлен формированием комплекса флавонид-БСА, причем сродство связывания оказывается самым сильным для изоликвиритигенина, далее следуют ликвиритин апиозид, ликвиритин и ликвиритигенин. Термодинамический анализ и молекулярный докинг показали, что во взаимодействии между флавонидами и БСА доминирующими являются гидрофобная сила и водородные связи. Эксперименты и результаты молекулярного докинга подтвердили, что наиболее возможное место связывания флавонидов солодки с БСА - субдомен IIA. Основная структура и заместители в положении C¢-4 флавонидов существенно влияют на особенности их связывания с БСА.

Hou J. ., Liang Q. ., Shao S. . СВЯЗЫВАНИЕ ЧЕТЫРЕХ ФЛАВОНИДОВ СОЛОДКИ С БЫЧЬИМ СЫВОРОТОЧНЫМ АЛЬБУМИНОМ: УСТАНОВЛЕНИЕ ПОДОБИЯ СПЕКТРОСКОПИЧЕСКИМИ МЕТОДАМИ И МЕТОДАМИ МОЛЕКУЛЯРНОГО ДОКИНГА. Журнал прикладной спектроскопии. 2017;84(1):170(1)-170(12).

Цитирование

Список литературы

1. F. Gao, Y. Hu, G. Fang, G. Yang, Z. Xu, L. Dou, Z. Chen, G. Fan, J. Pharm. Biomed. Anal., 87, 241-260 (2014).

2. Q. Zhang, M. Ye, J. Chromatogr. A, 1216, 1954-1969 (2009).

3. I. Kitagawa, W. Z. Chen, T. Taniyama, E. Harada, K. Hori, M. Kobayashi, J. Ren, J. Pharm. Soc. Jpn., 118, 519-528 (1998).

4. B. Jayaprakasam, S. Doddaga, R. Wang, D. Holmes, J. Goldfarb, X.-M. Li, J. Agric. Food Chem., 57, 820-825 (2009).

5. C. Taniguchi, M. Homma, O. Takano, T. Hirano, K. Oka, Y. Aoyagi, T. Niitsuma, T. Hayashi, Planta Med., 66, 607-611 (2000).

6. Y. K. Lee, Y. W. Chin, J. K. Bae, J. S. Seo, Y. H. Choi, Planta Med., 79, 1656-1665 (2013).

7. Y. P. Wu, X. S. Meng, Y. R. Bao, S. Wang, J. Ethnopharmacol., 148, 266-270 (2013).

8. J. Y. Dai, J. L. Yang, C. Li, Acta Pharmacol. Sin., 29, 1086-1093 (2008).

9. J. H. Shi, J. Wang, Y. Y. Zhu, J. Chen, J. Lumin., 145, 643-650 (2014).

10. C. Manach, A. Scalbert, C. Morand, C. Rémésy, L. Jiménez, Am. J. Clin. Nutr., 79, 727-747 (2004).

11. U. Kragh-Hansen, Pharmacol. Rev., 33, 17-53 (1981).

12. M. Skrt, E. Benedik, Č. Podlipnik, N. P. Ulrih, Food Chem., 135, 2418-2424 (2012).

13. Y. P. Zhang, S. Y. Shi, X. R. Sun, K. L. Huang, X. Q. Chen, M. J. Peng, Food Res. Int., 44, 2861-2867 (2011).

14. J. R. Lakowicz, Principles of Fluorescence Spectroscopy, Springer, New York (2006).

15. A. Papadopoulou, R. J. Green, R. A. Frazier, J. Agric. Food Chem., 53, 158-163 (2005).

16. K. A. Connors, Binding Constants: the Measurement of Molecular Complex Stability, Wiley, New York (1987).

17. J. Kopp, T. Schwede, Nucleic Acids Res., 32, D230-D234 (2004).

18. F. Kiefer, K. Arnold, M. Künzli, L. Bordoli, T. Schwede, Nucleic Acids Res., 37, D387-D392 (2009).

19. O. Trott, A. J. Olson, J. Comput. Chem., 31, 455-461 (2010).

20. M. F. Sanner, J. Mol. Graph. Model., 17, 57-61 (1999). 170-12

21. W. R. Ware, J. Phys. Chem., 66, 455-458 (1962).

22. C. Manach, G. Williamson, C. Morand, A. Scalbert, C. Rémésy, Am. J. Clin. Nutr., 81, 230S-242S (2005).

23. X. M. Zhou, W. J. Lu, L. Su, Z. J. Shan, X. G. Chen, J. Agric. Food Chem., 60, 1135-1145 (2012).

24. P. D. Ross, S. Subramanian, Biochemistry (Moscow), 20, 3096-3102 (1981).

25. P. Kandagal, S. Ashoka, J. Seetharamappa, S. Shaikh, Y. Jadegoud, O. Ijare, J. Pharm. Biomed. Anal., 41, 393-399 (2006).

26. Y. Yue, Y. Zhang, L. Zhou, J. Qin, X. Chen, J. Photochem. Photobiol. B: Biol., 90, 26-32 (2008).

27. S. Y. Bi, D. Q. Song, Y. Tian, X. Zhou, Z. Y. Liu, H. Q. Zhang, Spectrochim. Acta, A, 61, 629-636 (2005).

28. D. Lu, X. Zhao, Y. Zhao, B. Zhang, B. Zhang, M. Geng, R. Liu, Food Chem. Toxicol., 49, 3158-3164 (2011).

29. D. J. Li, M. Zhu, C. Xu, B. M. Ji, Eur. J. Med. Chem., 46, 588-599 (2011).

30. M. S. Zaroog, S. Tayyab, Process Biochem., 47, 775-784 (2012).

31. S. R. Feroz, S. B. Mohamad, N. Bujang, S. N. Malek, S. Tayyab, J. Agric. Food Chem., 60, 5899-5908 (2012).

32. Y. Q. Wang, B. P. Tang, H. M. Zhang, Q. H. Zhou, G. C. Zhang, J. Photochem. Photobiol. B: Biol., 94, 183-190 (2009).

33. T. Peters, Adv. Protein Chem., 37, 161-245 (1985).

34. X. M. He, D. C. Carter, Nature, 358, 209-215 (1992).

35. C. Dufour, O. Dangles, Biochim. Biophys. Acta, 1721, 164-173 (2005).

36. S. Baroni, M. Mattu, A. Vannini, R. Cipollone, S. Aime, P. Ascenzi, M. Fasano, Eur. J. Biochem., 268, 6214-6220 (2001).

37. T. Kosa, T. Maruyama, M. Otagiri, Pharm. Res., 14, 1607-1612 (1997).

38. W. Peng, F. Ding, Y. T. Jiang, Y. Sun, Y. K. Peng, Food Function, 5, 1203-1217 (2014).

Источник

Информация

Автор

Hou J. . Институт химической физики Китайской АН; Университет Китайской АН
Liang Q. . Институт химической физики Китайской АН
Shao S. . Институт химической физики Китайской АН

Страницы

170(1)-170(12)

Год издания

2017

Ключевые слова

Коллекции

Журнал прикладной спектроскопии