1. Isolation of an iron-containing red protein from human milk / B. Johanson [et al.] // Acta Chemica Scandinavica. – 1960. – Vol. 14, N 2. – P. 510–512. https://doi.org/10.3891/acta.chem.scand.14-0510
2. Thermal denaturation of human lactoferrin and its effect on the ability to bind iron / L. Mata [et al.] // J. Agric. Food Chem. – 1998. – Vol. 46, N 10. – P. 3964–3970. https://doi.org/10.1021/jf980266d
3. Борзенкова, Н. В. Лактоферрин: физико-химические свойства, биологические функции, системы доставки, лекарственные препараты и биологически активные добавки (обзор) / Н. В. Борзенкова, Н. Г. Балабушевич, Н. И. Ларионова // Биофармацевт. журн. – 2010. – Т. 2, № 3. – С. 3–19.
4. Будевич, А. Перспективы рекомбинантного лактоферрина человека, получаемого из молока коз-продуцентов / А. Будевич // Наука и инновации. – 2016. – № 6. – С. 29–32.
5. Мировая практика получения рекомбинантного человеческого лактоферрина (обзор) / И. С. Агиевич [и др.] // Микробные биотехнологии: фундаментальные и прикладные аспекты. – 2017. – Т. 9. – С. 9–30.
6. Использование трансгенных животных в биотехнологии: перспективы и проблемы / О. Г. Максименко [и др.] // Acta Naturae. – 2013. – Т. 5, № 1. – С. 33–47. https://doi.org/10.32607/20758251-2013-5-1-33-46
7. Получение рекомбинантного лактоферрина человека из молока коз-продуцентов и его физиологические эффекты / В. С. Лукашевич [и др.] // Докл. Нац. акад. наук Беларуси. – 2016. – Т. 60, № 1. – С. 72–81.
8. Vashist, S. K. Handbook of immunoassay technologies: approaches, performances, and applications / S. K. Vashist, J. H. T. Luong. – Academic Press, 2018. – 496 p.
9. Антимикробные и антиоксидантные свойства апо-формы рекомбинантного человеческого лактоферрина, выделенного из молока коз-продуцентов / Р. Н. Бирюков [и др.] // Микробные биотехнологии: фундаментальные и прикладные аспекты. – 2017. – Т. 9. – С. 305–317.
10. Faraji, N. Optimization of lactoperoxidase and lactoferrin separation on an ion-exchange chromatography step / N. Faraji, Y. Zhang, A. K. Ray // Separations. – 2017. – Vol. 4, N 2. – Art. 10. https://doi.org/10.3390/separations4020010
11. Гарбуз, О. С. Новый реагент для мечения белков ионами редкоземельных металлов / О. С. Гарбуз, Л. В. Дубовская, О. В. Свиридов // Докл. Нац. акад. наук Беларуси. – 2014. – Т. 58, № 1. – С. 68–74.
12. Hermanson, G. T. Bioconjugate techniques / G. T. Hermanson. – 3d ed. – Academic Press, 2013. – P. 203–205. https://doi.org/10.1016/C2009-0-64240-9
13. A high-throughput method for the quantification of iron saturation in lactoferrin preparations / G. Majka [et al.] // Analytical and Bioanalytical Chemistry. – 2013. – Vol. 405, N 15. – P. 5191–5200. https://doi.org/10.1007/s00216-013-6943-9
14. Edelhoch, H. Spectroscopic determination of tryptophan and tyrosine in proteins / H. Edelhoch // Biochemistry. – 1967. – Vol. 6, N 7. – P. 1948–1954. https://doi.org/10.1021/bi00859a010
15. Baldwin, R. L. How Hofmeister ion interactions affect protein stability / R. L. Baldwin // Biophysical Journal. – 1996. – Vol. 71, N 2. – P. 2056–2063. https://doi.org/10.1016/s0006-3495(96)79404-3
16. Melander, W. Salt effects on hydrophobic interactions in precipitation and chromatography of proteins: an interpretation of the lyotropic series / W. Melander, C. Horváth // Archives of Biochemistry and Biophysics. – 1977. – Vol. 183, N 1. – P. 200–215. https://doi.org/10.1016/0003-9861(77)90434-9
17. Single-domain antibody-based ligands for immunoaffinity separation of recombinant human lactoferrin from the goat lactoferrin of transgenic goat milk / S. V. Tillib [et al.] // Journal of Chromatography B. – 2014. – Vol. 949–950. – P. 48–57. https://doi.org/10.1016/j.jchromb.2013.12.034
