Эффект УФ-облученных жирных кислот на спектральные свойства миоглобина

Литвинко Н. М.; Скоростецкая Л. А.; Герловский Д. О.; Ермакович Ю. Ш.; Евдокимова Г. С.

Эффект УФ-облученных жирных кислот на спектральные свойства миоглобина

Литвинко Н. М., Скоростецкая Л. А., Герловский Д. О., Ермакович Ю. Ш., Евдокимова Г. С.

2019

https://doi.org/10.29235/1561-8323-2019-63-1-44-54

Изучена эффективность свободнорадикального окисления высших жирных кислот (пальмитиновой, олеиновой, линолевой, линоленовой, комплекса непредельных жирных кислот ряда Омега-3 и Омега-6 растительного происхождения) под воздействием УФ-облучения (λ = 180-400 нм) как возможного маркера перекисного окисления липидной фазы. Мицеллы жирных кислот в этиловом спирте были использованы в качестве модели липидной фазы. Эффект УФ-облучения на жирные кислоты определяли по спектральным изменениям миоглобина в области полосы Соре. Уровень перекисного окисления липидной фазы в то же время оценивали по накоплению малонового диальдегида как хорошо известного продукта облучения фосфолипидов. Получена прямо пропорциональная зависимость интенсивности разностного спектра Mb (ΔD) от числа двойных связей в молекуле окисленных жирных кислот, а также от времени их УФ-облучения и накопления вторичных продуктов перекисного окисления липидов. Это показывает, что спектральные изменения Mb под действием пула окисленных форм жирных кислот хорошо коррелируют с уровнем перекисного окисления липидной фазы и могут охарактеризовать антиоксидантный потенциал крови при совместном использовании с известным антиоксидантом Тролоксом в качестве ингибитора-калибратора.Представлено членом-корреспондентом С. А. Усановым

Литвинко Н. М., Скоростецкая Л. А., Герловский Д. О., Ермакович Ю. Ш., Евдокимова Г. С. Эффект УФ-облученных жирных кислот на спектральные свойства миоглобина. Доклады Национальной академии наук Беларуси. 2019;63(1):44-54. https://doi.org/10.29235/1561-8323-2019-63-1-44-54

Цитирование

Список литературы

1. Thomas, C. E. Oxygen Radicals and the Disease Process / C. E. Thomas, B. Kalyanaraman. - Harwood Academic Publishers, 1998. - 296 p.

2. Halliwell, B. Free Radicals in Biology and Medicine / B. Halliwell, J. M. C. Gutteridge. 4th ed. - New York: Oxford University Press, 2007. - 851 p.

3. Pisoschi, A. M. The role of antioxidants in the chemistry of oxidative stress: A review / A. M. Pisoschi, A. Pop // Europ. J. Med. Chem. - 2015. - Vol. 97. - P. 55-74. https://doi.org/10.1016/j.ejmech.2015.04.040

4. Свободные радикалы в живых системах / Ю. А. Владимиров [и др.]. - Москва, 1991. - Т. 29. - 249 с.

5. Определение антиоксидантной активности плазмы крови в экспериментальных и клинических исследованиях / И. В. Бабенкова [и др.] // Евразийский Союз Ученых № 13. Сер. Биол. науки. - 2015. - № 4. - С. 7-16.

6. Литвинко, Н. М. Фосфолипаза А2 IB - новый индикатор для оценки про-антиоксидантного статуса организма / Н. М. Литвинко, Л. А. Скоростецкая, Д. О. Герловский // Докл. Нац. акад. наук Беларуси. - 2017. - Т. 61, № 4. - С. 60-68.

7. Litvinko, N. M. The interaction of phospholipase A2 with oxidized phospholipids at the lipid-water surface with different structural organization / N. M. Litvinko, L. A. Skorostetskaya, D. O. Gerlovsky // Chemistry and Physics of Lipids. - 2017. -Vol. 211. - P. 44-51. https://doi.org/10.1016/j.chemphyslip.2017.10.010

8. Литвинко, Н. М. Взаимодействие фосфолипазы А2 с фосфатидилхолином в условиях УФ-облучения / Н. М. Лит-винко, Л. А. Скоростецкая, Д. О. Герловский // Тр. XIX Менделеевского съезда. - Волгоград, 2011. - Т. 1. - С. 268.

9. Rice-Evans, C. Total antioxidant status in plasma and body fluids / C. Rice-Evans, N. Miller // Meth. Enzymol. - 1994. -Vol. 234, N 2. - P. 279-293. https://doi.org/10.1016/0076-6879(94)34095-1

10. Система «окисленные фосфолипиды-гемоглобин» как мера протекторного действия природных антиоксидантов против окислительного стресса / Л. А. Скоростецкая [и др.] // Свободные радикалы в химии и жизни. - Минск, 2017. - С. 124-126.

11. Baron, C. P. Peroxidation of linoleate at physiological pH: hemichrome formation by substrate binding protect against metmyoglobin activation by hydrogen peroxide / C. P. Baron, L. H. Skibsted, H. J. Andersen // Free Radical Biology & Medicine. - 2000. - Vol. 28, N 4. - P. 549 -558. https://doi.org/10.1016/s0891-5849(99)00240-3

12. A simplified procedure for semitargeted lipidomic analysis of oxidized phosphatidylcholines induced by UVA irradiation / F. Gruber [et al.] // J. Lipid. Res. - 2012. - Vol. 53, N 6. - P. 1232-1242. https://doi.org/10.1194/jlr.d025270

13. Метелица, Д. И. Инициирование и ингибирование радикальных процессов в биохимических пероксидных системах (обзор) / Д. И. Метелица, Е. И. Карасева // Прикладная биохимия и микробиология. - 2007. - Т. 43, № 5. -С. 537-564.

14. Хромопротеины: структура, свойства и функции. Обмен гемоглобина и его нарушения / Е. В. Александрова [и др.]. - Запорожье, 2015. - 75 с.

15. Андреюк, Г. М. Образование гемихрома при взаимодействии с полярными производными фосфатидилхолина / Г М. Андреюк, М. А. Кисель // Биоорг. химия. - 1997 . - Т. 23, № 4. - C. 290-293.

16. Peptide Inhibitor of Complement C1 (PIC1) demonstrates antioxidant activity via single electron transport (SET) and hydrogen atom transfer (HAT) / M. G. Rivera [et al.] // PLoS One. - 2018. - Vol. 13, N 3. - e0193931. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0193931

17. Antioxidant activity of flavonoids evaluated with myoglobin method / M. Terashima [et al.] // Plant Cell Rep. - 2012. -Vol. 31, N 2. - P. 291-298. https://doi.org/10.1007/s00299-011-1163-2

18. Koch, J. Membrane-bound globin X protects the cell from reactive oxygen species / J. Koch, T. Burmester // Biochem. Biophys. Res. Commun. - 2016. - Vol. 469, N 2. - P. 275-280. https://doi.org/10.1016/j.bbrc.2015.11.105

19. Ioannou, A. Modifications of hemoglobin and myoglobin by Maillard reaction products (MRPs) / A. Ioannou, C. Var-otsis // PLoS One. - 2017. - Vol. 12, N 11. - e0188095. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0188095

20. Banerjee, S. Structural alterations of hemoglobin and myoglobin by glyoxal: a comparative study / S. Banerjee, A. S. Chakraborti // Int. J. Biol. Macromolec. - 2014. - Vol. 66. - P. 311-318. https://doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2014.02.034

21. Banerjee, S. Methylglyoxal modification enhances the stability of hemoglobin and lowers its iron-mediated oxidation reactions: An in vitro study / S. Banerjee, A. S. Chakraborti // Int. J. Biol. Macromolec. - 2017. - Vol. 95. - P. 1159-1168. https://doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2016.11.006

22. Инициирование и ингибирование радикальных процессов в системах Н2О2-метмиоглобин/метгемоглобин / Д. И. Метелица [и др.] // Биохимия. - 2001. - Т. 66, № 5. - С. 628-639.

Источник

Информация

Автор

Литвинко Н. М. Институт биоорганической химии, Национальная академия наук Беларуси
Скоростецкая Л. А. Институт биоорганической химии, Национальная академия наук Беларуси
Герловский Д. О. Институт биоорганической химии, Национальная академия наук Беларуси
Ермакович Ю. Ш. Институт биоорганической химии, Национальная академия наук Беларуси
Евдокимова Г. С. Институт биоорганической химии, Национальная академия наук Беларуси

Страницы

44-54

Год издания

2019

Ключевые слова

Коллекции

Доклады Национальной академии наук Беларуси